雖然天然無序蛋白質一直被認為是具有重大發展潛力的藥物靶标，但實際的成功例子卻很少。這其中的重要原因是每個無序蛋白都存在大量的可能構象，其藥物結合口袋的性質與有序蛋白很不一樣。

    為了研究無序蛋白構象系綜的結合口袋的特性，我們構建了兩個無序蛋白的數據集（各包含37與17種蛋白），并分析了他們的結合口袋與可藥性的特征。我們發現，對于同一蛋白，其結合口袋的數目在構象系綜内具有非常寬的分布，其集合性質也與有序蛋白中的不同。例如，無序蛋白的結合口袋具有更大的表面積與體積，有更大概率是由單獨一個片段構成的。最為重要的是，無序蛋白結合口袋的平均可藥性比例為9%，幾乎是有序蛋白（5%）的兩倍。

    這個工作以封面文章的形式發表在《Protein Science》上：Yugang Zhang, Huaiqing Cao, and Zhirong Liu*, Binding cavities and druggability of intrinsically disordered proteins, Protein Sci. 24 (5), 688-705 (2015). 論文第一作者為beat365化學學院2014屆本科畢業生張宇罡（後赴康奈爾大學攻讀博士學位）。

發表文章鍊接：http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/pro.2641/abstract