無序蛋白質一個被廣泛讨論的性質是它們在分子結合中可能具有更高的結合速率（這将有利于信号轉導功能）。這方面的著名模型是Peter G. Wolynes等人提出的fly-casting機制[Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97, 8868 (2000)]，認為無序蛋白捕獲半徑比較大，因此能夠更快地與靶标結合。但是，對此機制的适用性存在很大的争議。我們利用自行發展的粗粒化模型對此問題進行了研究。結果發現無序蛋白雖然具有較大的捕獲半徑，但卻具有較小的擴散系數，從而導緻無序蛋白的捕獲速度并不比有序蛋白高；無序蛋白具有動力學優勢的真正原因是其被捕獲後比較容易演化成最終的結合結構；另外，發現結構柔性有助于蛋白質增強抵制環境變化的能力，并據此提出"動力學緩沖效應"的機制。

    這個工作于2009年發表在Journal of Molecular Biology上：Yongqi Huang and Zhirong Liu*. Kinetic advantage of intrinsically disordered proteins in coupled folding-binding process: a critical assessment of the "fly-casting" mechanism. J. Mol. Biol. 393 (5), 1143-1159 (2009)。論文第一作者為化學學院直博生黃永棋（2012屆畢業生，導師劉志榮）。工作發表以後，得到本領域權威V. N. Uversky在Faculty of 1000 Biology上的專文介紹，評價為"這是一個重要的、令人興奮的工作，每一個研究蛋白質相互作用的人都會感興趣"（"This is a very interesting, important, and provocative study which will be of interest to everyone studying protein interactions"，鍊接：http://f1000biology.com/article/id/1226965/evaluation）。美國生物物理學會通訊（Biophysical Society Newsletter）在2009 年11 月刊也把此工作選入Papers of Interest 欄目。

    2014年，我們受邀為Protein Science撰寫題為"Advantages of proteins being disordered"的綜述文章（Zhirong Liu* and Yongqi Huang, Protein. Sci. 23 (5), 539-550 (2014)）。

文章鍊接：
[1] Yongqi Huang and Zhirong Liu*. Kinetic advantage of intrinsically disordered proteins in coupled folding-binding process: a critical assessment of the "fly-casting" mechanism. J. Mol. Biol. 393 (5), 1143-1159 (2009)
[2] Zhirong Liu* and Yongqi Huang. Advantages of proteins being disordered. Protein. Sci. 23, 539 (2014). （特邀綜述）