專業：結構生物學，化學生物學 

 職務：教育部“長江學者獎勵計劃”特聘教授
      北京核磁共振中心首席科學家
      beat365官方网站物理化學專業博士生導師
      beat365生命科學學院生物化學與分子生物學專業博士生導師
             
 聯系方式： Tel: 010－62756004
            Fax： 010－62753790
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 個人簡曆：1983年－1990年，吉林大學物理系。
          1990年－1992年，beat365技術物理系，理學博士。
          1992年－1994年，beat365博士後。
          1994年－1996年，中科院空間中心副研究員。
          1996年－2000年，美國依利諾伊大學博士後。
          2000年－2001年，美國克拉克大學。
          2001年至今，北京核磁共振中心，beat365

主要研究方向： 結構生物學，生物大分子動力學的核磁共振研究，核磁共振方法學。

生命活動主要是通過蛋白質與蛋白質，蛋白質與核酸，以及蛋白質與配基小分子之間的相互作用而完成的。要深入了解生命活動現象，掌握生命活動的本質，就必須要在蛋白質三維結構水平上，即在分子、原子水平上了解這些相互作用的分子機理，即蛋白質發揮生理功能的分子機理。到目前為止，通過X－射線晶體學技術和核磁共振技術已經解析了很多生物大分子尤其是蛋白質的三維空間結構，使我們對于結構和生物功能的關系有了很深入的了解。

在研究生物大分子的三維空間結構方面，X－射線晶體學技術由于其發展較早，加之不受分子量大小的限制，一直占主導地位。但X－射線晶體學技術也有其本身無法克服的缺點，主要是一些很重要的生物大分子無法結晶；另外，其結晶條件經常和生物大分子的生理條件相差較遠。

在研究生物大分子的三維空間結構方面，核磁共振技術具有其獨特的特點。由于可以在比較接近生物大分子生理環境的溶液條件下對其進行研究，因而得到的結果更具有說服力。随着譜儀技術和探測技術的發展，核磁共振技術所解析的蛋白質三維空間結構的數量在呈指數的增長，同時所能研究的分子量上限在成倍地增加。另一方面，蛋白質在生物體内不是孤立存在的，蛋白－蛋白以及蛋白和其他分子的相互作用在生物學過程中發揮重要作用。而實際上在生物體内，許多的蛋白－蛋白以及蛋白與其他分子之間的相互作用是微弱的，或者是瞬時的。這一類相互作用用通常的實驗方法方法很難加以觀察和研究，而核磁共振技術則能夠勝任這一重要角色。

但是,由這兩種技術方法所确定的蛋白質晶體結構以及溶液結構是一類靜态結構。蛋白質的靜态的三維結構本身常常不能完全解釋其發揮生理功能的分子機理，也就不能對蛋白質工程和藥物設計起到指導作用。事實上, 蛋白質分子的功能強烈地依賴于其結構由未發揮功能時的狀态向發揮生理功能時的狀态的轉化過程, 亦即與蛋白質的動态結構特性密切相關。比如，酶的活性中心很可能比整個分子具有更高的柔性，而這一點對酶的活性功能是必需的。因此，蛋白質的生物功能不是簡單地由其靜态三維結構決定的, 而蛋白質三維結構随時間的變化即其動态結構是非常重要的決定因素。

運用核磁共振技術研究蛋白質的動态結構，也就需要對蛋白質的動力學進行研究。蛋白質動力學是研究蛋白質靜态結構和動态結構關系的橋梁, 能夠給出結構随時間變化的特征,即能夠将蛋白質分子的微觀内運動同生物功能聯系起來，可以在原子、分子水平上理解蛋白質分子的生物功能，揭示産生這種功能的分子機制。在研究蛋白質的動力學方面，核磁共振技術具有其他分析技術所無法比拟的優越性。核磁共振是目前唯一的可以同時研究蛋白質内部許多位點運動特征的手段。應用核磁共振技術研究蛋白質分子的動力學行為，可以得到蛋白質分子運動的時間尺度，化學交換，相互作用方式，直至蛋白質的折疊過程等方面的非常重要的信息。用核磁共振技術研究蛋白質－蛋白質，蛋白質－核酸，及蛋白質－配基小分子之間的相互作用動力學，可以為蛋白質工程及藥物設計和藥物篩選從作用機理上提供指導；也可以為結構基因組學研究中，在蛋白質三維結構基礎上預測其功能提供信息。